Samenvatting Rekenen

-
129 Flashcards en notities
8 Studenten
  • Deze samenvatting

  • +380.000 andere samenvattingen

  • Een unieke studietool

  • Een oefentool voor deze samenvatting

  • Studiecoaching met filmpjes

Onthoud sneller, leer beter. Wetenschappelijk bewezen.

Samenvatting Rekenen

Lisette Nitsch

PREMIUM samenvattingen zijn gecontroleerd op kwaliteit en speciaal geselecteerd om je leerdoelen nog sneller te kunnen bereiken!

Samenvatting - Rekenen

  • 1 Rekenen

  • Pico (p) 10 ^-12
    Nano (n) 10^-9
    Micro (μ) 10 ^-6
    Mili (m) 10 ^-3
    Deci (d) 10 ^-1
  • Iets 10 keer verdunnen: 1/10e aanvullen tot 1. VOORBEELD: 0,1L tot 1L. 
  • 2 Aminozuren

  • Eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren. Alle aminozuren bevatten een centraal koolstof atoom (Cα), een amine (NH3+) groep en een zuur (COO-) groep, vandaar de naam aminozuur. Daarnaast zitten aan het centraal koolstof atoom ook een proton (H) en een restgroep (R)
  •  lading is afhankelijk van de pH waarin het aminozuur zich bevindt. De indeling is gemaakt bij pH=7. Hoe lager de pH echter is, hoe meer een groep geneigd zal zijn om een proton op te nemen,
    De pKa beschrijft bij welke pH een groep voor 50% geprotoneerd en 50% gedeprotoneerd is (evenwicht tussen zuur en base).
  • Aminozuren (aminoacids, AA) zijn in eiwitten aan elkaar gekoppeld middels zogenaamde petide-bindingen. De zuur-groep van aminozuur 1 en de amine-groep van aminozuur 2 worden gekoppeld.
  • Om peptide-bindingen te maken is er energie nodig. Er wordt wel eens gezegd dat een petide binding thermodynamisch labiel is. Dit wil zeggen dat het thermodynamische evenwicht geheel aan de kant van de losse aminozuren ligt (m.a.w.ΔG>0). Peptide bindingen worden gemaakt in het ribosoom en hierbij is dus ATP nodig. Het ATP wordt gekoppeld aan een aminozuur en vervolgens aan een tRNA, hierdoor worden de aminozuren geactiveerd en kunnen ze in het ribosoom de koppeling maken.
  • een aminozuurketen zodra het uit het ribosoom komt zich gaan opvouwen tot een driedimensionale structuur. Hierbij spelen niet-covalente interacties zoals electrostatische interacties en hydrofobe interacties een belangrijke rol.
  • Als we spreken over de structuur van een eiwit onderscheiden we vier niveaus:
    • primaire structuur: de aminozuur-volgorde
    • secundaire structuur: de aminozuurketen waarbinnen de secundaire structuur elementen (alfa-helices, beta-sheets, turns en loops) gevormd zijn.
    • tertiaire structuur: de driedimensionale structuur van een aminozuurketen
    • quaternaire structuur: Indien meerdere aminozuurketens samen een grotere structuur vormen.
  • Enzymen zijn eiwitten die reacties catalyseren, d.w.z. versnellen. Enzymen zijn niet instaat om reacties die thermodynamisch ongunstig zijn en daardoor niet spontaan verlopen te catalyseren. Wat ze wel kunnen is een thermodynamisch ongunstige reactie koppelen aan een thermodynamisch gunstige reactie
  • Enzymen versnellen reacties omdat ze de overgangstoestand stabiliseren (bijvoorbeeld middels waterstofbruggen) en hier mee de verandering van vrije energie naar de overgangstoestand (ΔGτ, delta G transitie) te verkleinen.
  • De thermodynamische grootheid vrije energie kan worden gebruikt om reacties te beschrijven. Een reactie kan alleen spontaan plaats vinden als deze thermodynamisch gunstig is. Dit wil zeggen dat de verandering van vrije energie (ΔG) kleiner dan nul is. Zo'n reactie noemen we exotherm en er komt dan energie bij vrij. De verandering van vrije energie van de reactie     A + B ↔ C + D
    wordt beschreven door de formule ΔG = ΔG0'+RTln [C] [D]/[A] [B]
    ΔG0' is de standaard vrije energie, d.w.z. de verandering van vrije energie onder 'standaard condities'. Met deze standaard condities bedoelen we dat alle reactanten een concentratie van 1M hebben en er gemeten is bij 25 graden celsius en pH=7. Deze standaard vrije energie wordt bepaald door de reactanten (welke reactie gaat het om). De feitelijke verandering van vrije energie ΔG wordt echter behalve door ΔG0' ook bepaald door de verhouding van de concentraties van de reactanten. Op deze manier kan een cel dus via het beïnvloeden van concentraties van stoffen ook invloed uitoefenen op welke reacties verlopen. Daarnaast spelen de temperatuur (T) en de gasconstante (R) een rol. Enzymen hebben geen effect op de verandering van vrije energie.
  • Niet-covalente interacties
    Covalente interacties zijn die verbindingen in moleculen waarbij atomen een electron delen, zwavelbruggen zijn hier ook een voorbeeld van. Bij niet-covalente interacties wordt er dus geen electron gedeeld maar is wel een aantrekkingskracht tussen atomen. We beschrijven vier belangrijke niet-covalente interacties.
    • Electrostatische interacties; interacties tussen geladen deeltjes waarbij de grootte van de lading en afstand tussen de deeltjes van belang is voor de energie inhoud van de interactie. Daarnaast speelt het oplosmiddel waarin de interactie plaatsvindt een grote rol. In polair oplosmiddel is de electrostatische interactie kleiner dan in apolair oplosmiddel. Polaire oplosmiddelen zoals water zijn namelijk een soort dipolen, waarbij de δ+ en δ- ladingen (zie onderstaande figuur) de geladen deeltjes kunnen afschermen. 
    • Waterstofbruggen; een soort van electrostatische interacties tussen N-H, O-H, (F-H) en een N, O, (of F). De eerste drie zijn de waterstof donoren, de laatste drie de waterstof acceptoren. De kracht is het sterkste als de donor en acceptor onder een hoek van 180 graden staan (rechte lijn). Het gaat echter niet om geladen deeltjes maar om δ+ en δ- ladingen, zoals bij de dipool water (zie onderstaande figuur).
    • Vanderwaals interacties; zwakke interacties tussen alle moleculen die optimaal zijn op de 'vanderwaals' afstand (de straal die aangeeft hoe groot de electronen wolken zijn, zie onderstaande figuur). Vanderwaals interacties treden eigenlijk altijd op en ondanks dat ze individueel zwak zijn kunnen ze toch wel sterk bijdragen leveren (zoals bij de DNA-helix) omdat het er vaak heel veel zijn.
    • hydrofobe effect; dit energie effect zorgt ervoor dat hydrofobe groepen in een waterige omgeving samen 'klonteren'. Denk aan vetdruppels die samen voegen in water. Zodra de hydrofobe moleculen minder interactie met de hydrofiele water moleculen hebben is dit energetisch gunstig, en een grote druppel heeft minder oppervlak dan 10 kleine druppels. 
  • Niet-covalente interacties spelen een rol bij een veelvoud aan processen in de cel. Bij de colleges van biochemie (MIB10306) is de vorming van de dubbelhelix van DNA besproken en de eiwitvouwing. Daarnaast kun je nog denken aan het vormen van eiwitcomplexen, en bijvoorbeeld het binden van substraten in een enzym.
  • 3 Introcollege

  • Rubisco is a catalyst for fixing the carbon by RuBP
  • Genoomgrootte correleert niet met de complexiteit van een organisme of het aantal genen
  • Genomen van (hogere) eukaryoten bevatten veel niet-coderend DNA
  • Intronen (dna dat niet gebruikt wordt) zijn over het algemeen groter dan exonen (functioneel DNA)

    !
  • Genen die coderenvoor de kleine subunit (RbcS) bevindtzich in het genoom van de kern

    Het gen datcodeertvoor de grote subunit (RbcL) bevindtzich in het genoom van de chloroplast
  • Rubisco small subunit (RbcS) genes vormeneenkleine gen familie.

    Tomaat heeft 5 RbcSgenen (RbcS1, 2, 3A, 3B en 3C).

    De RbcS3A-Cgenen liggen same ngeclusterd in een 10 kb gebied op chromosome 2.
    Deze homologe genen coderen voor bijna identieke eiwitten.
    De expressie en functie van genen van een gen familie kan verschillen.
  • Part of the Repetitive DNA is sequences with no known function. 
    This part is divided in 3: repeats in centromeric heterochromatin, Variable number tandem repeats (microsattelite, minisattelite) and Transposed sequences
  • Mini-satellite DNA: 10-100 bp repeat die op heel veel loci in het genoom voorkomt. Geschikt voor DNA fingerprinting.
  • Ds = niet-autonoom transposon codeert niet voor transposase

    Ac = autonoom transposon codeert wel voor transposase
  • Retrotransposons (also called transposons via RNA intermediates) are genetic elements that can amplifythemselves in a genome and are ubiquitous components of the DNA of many eukaryotic organisms. They are one of the two subclasses of transposon, where the other is DNA transposon, which does not involve an RNA intermediate.

    Elke keer dat een retrotransposon springt verdubbeld het retrotransposon!
    Retrotransposons zijn dominant in eukaryote genomen
    Retrotransposons bepalen in grote mate de genoomgrootte
Lees volledige samenvatting
Deze samenvatting. +380.000 andere samenvattingen. Een unieke studietool. Een oefentool voor deze samenvatting. Studiecoaching met filmpjes.