Essential Cell Biology

by (4th)
251 Flashcards en notities
10 Studenten
  • Deze samenvatting: GRATIS
  • +380.000 andere samenvattingen: GRATIS
  • Een mini bootcamp effectief studeren: GRATIS
  • Een unieke studietool: GRATIS
  • Een oefentool voor deze samenvatting: GRATIS

PREMIUM samenvattingen zijn gecontroleerd op kwaliteit en speciaal geselecteerd om je leerdoelen nog sneller te kunnen bereiken!

Summary - Essential Cell Biology

  • 1 H4

  • hoe kan een covalente peptide binding vormen?
    wanneer het C atoom van de carboxyl groep van het ene aminozuur elektronen deelt met het N atoom van de aminogroep van een tweede aminozuur. dit is een condensatie reactie
  • waar begin je met de sequentie lezen van een eiwit?
    bij de N terminus
  • wat zijn de negatief geladen polaire aminozuren?
    Aspariginezuur en glutaminezuur
  • wat zijn de positief geladen polaire aminozuren?
    arginine, lysine, histidine
  • wat zijn de ongeladen polaire aminozuren?
    asparigine, glutamine, serine, threonine, tyrosine
  • wat zijn de nonpolaire aminozuren?
    alanine, glycine, valine, leucine, isoleucine, proline, phenylalanine, methionine, tryptofaan, cysteine 
  • waaruit bestaat een aminozuur?
    • aminogroep (N terminus)
    • carboxyl groep (C terminus)
    • restgroep
    • H atoom
  • waarom zijn polypeptide ketens erg flexibel?
    omdat veel peptidebindingen die de C atomen van de polypeptide backbone verbinden vrije rotatie toestaan van de atomen die ze linken. hierdoor zou een eiwit veel vormen aan kunnen nemen, maar het wordt ook beïnvloed door de enorme hoeveelheid niet covalente bindingen die aanwezig zijn. 
  • wat bepaalt in welke vorm een eiwit gaat zitten?
    het gaat in de vorm zitten waarbij de vrije energie (G) het kleinst is. dus is het energetisch gunstig, omdat het hitte loslaat en de mate van disorder vergroot. 
  • hoe kan een eiwit ongevouwen worden gemaakt?
    door het te denatureren met bijv. urea, waardoor de noncovalente bindingen kapot gaan. als je urea weer weghaalt, neemt het eiwit zijn oorspronkelijke vorm weer aan (renaturatie)
  • wat zijn prionen?
    verkeerd gevouwen eiwitten die gaan aggregeren. en andere eiwitten aanzetten tot verkeerde vouwing. ze zijn infectueus omdat ze kunnen overgaan op andere mensen via bloed of eten. 
  • wat zijn chaperonne eiwitten?
    assistenten van het opvouw proces van een eiwit. sommige binden aan deels gebonden ketens en helpen ze verder te vouwen in de energetisch meest gunstige manier. andere vormen 'isolated chambers' waarin een enkele polypeptide keten kan vouwen zonder het risico van het vormen van aggregaten. moet onder invloed van ATP
  • waar dienen de verschillende 'views' voor in Rasmol?
    • backbone: algemene organisatie van de polypeptide keten en hiermee kan je de structuren van gerelateerde eiwitten vergelijken
    • ribbon mode: secundaire structuren bekijken
    • wire model: hierin zie je alle zijketens
    • space-filling model: oppervlakte bekijken
  • hoe wordt een a helix gevormd?
    wanneer een enkele polypeptide keten om zichzelf heen draait om een structureel rigide cilinder te vormen. er wordt een hydrogen binding gemaakt tussen elk vierde aminozuur, waardoor de C=O van 1 peptide wordt gebonden aan de N-H van de ander. hierdoor krijg je een rechtsdraaiende helix met een wending iedere 3.6 aminozuur
    zitten vooral in membraan eiwitten
  • wat is een coiled-coil
    wanneer meerdere helices om elkaar heen draaien om een grotere structuur te vormen. vooral wanneer de a helices de meeste van hun nonpolaire (hydrofobe) zijketens aan 1 kant hebben. 
  • waar bevinden zich meetal de beta sheets?
    in de kern van eiwitten
  • wat zijn opmerkelijke eigenschappen van beta sheets?
    ze geven silk fibers extra kracht. ze staan de vorming van amyloid plaques toe
  • wat zijn de verschillende niveaus van organisatie?
    • aminozuursequentie
    • secundaire structuur: a helices en beta sheets
    • tertiaire structuur: de complete driedimensionale structuur inclusief alles
    • quaternaire structuur: complex met andere eiwitten
  • wat is een eiwit domein?
    elk segment van een polypeptide keten die onafhankelijk kan vouwen in een compacte, stabiele structuur. de verschillende domeinen hebben vaak verschillende functies. 
  • wat is catavikute activator protein (CAP)?
    heeft 2 domeinen. de kleine bindt aan DNA, terwijl de grote met cyclisch AMP bindt, waardoor het voor een conformatieverandering zorgt in het eiwit, die ervoor zorgt dat het kleine domein een specifieke DNA sequentie kan binden en daardoor de expressie van het aangrenzende gen kan promoten
  • uit hoeveel domeinen bestaat myoglobine?
    1
  • wat zijn intrinsieke disordered sequenties?
    stukken polypeptide keten die ongestructureerd zijn om de verschillende domeinen te verbinden. er zitten wel bochten in, maar dat komt door thermaal buffetten. ze zijn het doel voor proteolytische enzymen. ze kunnen ook geen eiwit kristallen vormen, waardoor ze niet te zien zijn op een X-ray.
    deze zijn vaak te zien als de 'loops' tussen de beta sheets en alfa helices. 
  • waar dienen ongestructureerde stukken eiwit voor?
    ze kunnen buigen en zijn flexibel, waardoor ze om targets heen kunnen, en door de domeinen te verbinden zorgen ze voor meer bindingen, maar ook meer flexibiliteit. ze zorgen dat elastieken rubberachtige vezels krijgt. het zijn bovendien ideale substraten voor de toevoeging van chemische groepen die controleren hoe eiwitten zich gedragen
  • wat is een eiwitfamilie?
    ieder eiwit heeft een aminozuur sequentie en een driedimensionale conformatie die erg lijken op de rest van de familie. 
  • wat is een subunit?
    elke polypeptide keten in een grote quartaire structuur. elke subunit kan meerdere domeinen bevatten
  • waaruit bestaat een actine filament en waar dient het voor?
    uit heel veel actine moleculen, en het is 1 van de grootste filament systemen van het cytoskelet. 
  • wat is een globulair eiwit?
    hierin vouwt de polypeptide keten op als een compacte vorm als een bal, met een onregelmatig oppervlak. enzymen zijn vaak globulaire eiwitten. 
  • wat zijn vezelachtige eiwitten (fibrous)?
    eiwitten die over een lange afstand moeten spannen. hebben een simpele, verlengde driedimensionale structuur. bijvoorbeeld keratine. 
  • hoe is keratine opgebouwd?
    dimeer van twee identieke subunits; de lange alfa helices van elke subunit vormen een coiled coil. deze coiled coil regio's worden gecapt aan elk einde door globulaire domeinen die bindingsplekken bevatten zodat ze kunnen samenkomen in intermediate filamenten - een component van het cytoskelet dat het zijn mechanische kracht geeft.
  • waaruit bestaat de extracellulaire matrix vooral?
    uit fibrous proteins. extracellulaire matrix hept cellen te binden om weefsels te vormen. deze eiwitten worden uitgescheiden door de cel, en buiten de cel vormen ze sheets of lange fibrillen. collageen is hier de meest voorkomende van
  • waaruit bestaat collageen?
    uit drie lange polypeptide ketens, waarvan elke het nonpolaire aminozuur glycine in elke 3e positie bevat. hierdoor wordt er een lange triple helix gevormd met glycine in z'n kern. veel van zulke collageen moleculen binden side by side aan elkaar en ook end-to-end, waardoor ze een dakpan structuur vormen, die collageen fibrillen worden genoemd. 
  • waaruit bestaat elastine?
    is ook een extracellulaire matrix eiwit, worden gevormd door relatief losse en ongestructureerde polypeptide ketens die covalent gecross-linked zijn in rubberachtige elastische meshwork. de elastische vezels zorgen voor huid en andere weefsels. de elasticiteit is te danken aan het feit dat elk collageen molecuul afzonder kan ontwinden en weer terug kan winden
  • wat is 1 van de belangrijkste covalente cross-links?
    sulfide-sulfide bindingen - disulfide bindingen. worden gevormd voordat een eiwit wordt uitgescheiden door een enzym in het ER die twee -SH groepen van cysteine zijketens aan elkaar koppelt in het opgevouwen eiwit (oxidatie). zorgen niet voor een conformatie verandering. een voorbeeld is lysozym, die hierdoor lange tijd zijn antibacteriële werking houdt.

    in het cytosol zijn dit soort bindingen niet nodig, dus hier zijn veel 'agents' voor die ze weer afbreken. deze bindingen worden dan ook niet in het cytosol gevormd. 
  • wat is Km?
    de affiniteit van een enzym om aan een substraat te binden. hoe lager de Km, hoe strakker de binding. 
  • wat is een hydrolase?
    een enzym dat een hydrologische cleavage katalyseert
  • wat is een nuclease?
    een enzym die nucleïnezuren opbreekt door de bindingen te hydrolyseren
  • wat is een protease?
    een enzym die eiwitten kapot maakt door de peptidebindingen tussen hen te hydrolyseren
  • wat is een ligase?
    een enzym die twee moleculen aan elkaar plakt.
  • wat is een isomerase?
    een enzym die de herrangschikking van bindingen in een enkel molecuul katalyseert
  • wat is een polymerase?
    een enzym die de reacties zoals de synthese van DNA katalyseert
  • wat is een oxido-reductase?
    een algemene naam voor enzymen die reacties katalyseren waarin 1 molecuul geoxideerd wordt, terwijl de andere gereduceerd wordt. dit zijn oxidases, reductases en dehydrogenases
  • wat is een ATPase?
    een enzym die ATP hydrolyseert. veel eiwitten hebben een ATPase activiteit als deel van hun functie. 
  • wat doet een lysozym?
    maakt de polysaccharide ketens in de celwanden van bacterien kapot. dit is een hydrolyse reactie. 
  • op welke drie manieren kan een enzym zijn werk doen als katalysator?
    1. enzym bindt twee substraat moleculen en zet ze zo tegen elkaar dat er een reactie tussen hen wordt aangemoedigd.
    2. de binding van een substraat aan het enzym rearrangeert elektronen in het substraat, waardoor een deels negatieve en deels positieve lading wordt verkregen die gunstig is voor de reactie
    3. enzym buigt het gebonden substraat zodanig, dat deze in de transitiestaat komt die gunstig is voor de reactie
  • leg uit hoe enzymen gebruik maken van nonprotein moleculen in hun functie
    ze hebben vaak een klein molecuul of een metaal atoom gebonden met hun active site, die helpt met hun katalytische functie
  • wat betekent het dat een enzym allosterisch is?
    ze kunnen twee of meer verschillende conformaties aannemen en hun activiteit kan worden gereguleerd door een shift van de ene conformatie naar de andere. dit geldt ook voor veel eiwitten
  • op welke zijketens van een eiwit kan fosforylering plaatsvinden?
    op de hydroxylgroep van een serine, threonine of tyrosine zijketen van een eiwit
  • wat is het nut van fosforyleren?
    de activiteit van een eiwit aanpassen, maar ook het creëren van docking sites voor eiwitten in grotere complexen, bijvoorbeeld in de Tyrosine Kinase pathway
  • hoe werkt een GTP-bindend eiwit?
    een GTP bindend eiwit heeft een guanosine trilfosfaat (GTP) gebonden, die als moleculaire switches werken. ze zijn in hun actieve conformatie wanneer GTP is gebonden en niet actief met hydrolysering van GTP naar GDP. je kan het weer actief maken door GDP los te laten en GTP opnieuw te binden
  • hoe zorg je ervoor dat een beweging door een motor eiwit irreversibel is?
    door een van de conformatieveranderingen die deel uitmaken van de beweging te koppelen aan de hydrolyse van een ATP molecuul die gebonden is aan het eiwit. hierdoor zijn motor eiwitten ook ATPases. hier gaat veel vrije energie mee verloren, waardoor de kans klein is dat het eiwit terug zal conformeren. 
Read the full summary
This summary: FREE. +380.000 other summaries: FREE. A mini bootcamp effective studying: FREE. A unique study tool: FREE. A practice tool for this summary: FREE

Voorbeelden van vragen in deze samenvatting

hoe kan een covalente peptide binding vormen?
3
waar begin je met de sequentie lezen van een eiwit?
3
wat zijn de negatief geladen polaire aminozuren?
3
wat zijn de positief geladen polaire aminozuren?
3
Pagina 1 van 63