Class notes - gezonde en zieke cellen 1

by
168 Flashcards en notities
8 Studenten

Studeer slimmer met eFaqt samenvattingen

  • Beschikbaar voor computer, tablet, telefoon en op papier
  • Vragen met antwoorden over de leerstof
  • Ongelimiteerde toegang tot 300.000 online samenvattingen
  • Tools voor slim studeren & timers voor betere resultaten

Bekijk deze samenvatting

PREMIUM samenvattingen zijn gecontroleerd op kwaliteit en speciaal geselecteerd om je leerdoelen nog sneller te kunnen bereiken!

Samenvatting - Class notes - gezonde en zieke cellen 1

  • 1442786400 HC 1 + WG 1

  • wat zijn epitheelcellen?
    bedekken de lichaamsholten, liggen dicht tegen elkaar aan
  • wat zijn fibroblasten?
    cellen van het bindweefsel, produceren collageen. zorgen voor stevigheid. zorgen voor de extracellulaire matrix
  • waaruit bestaan we?
    • 30% chemicalien 
    • 70% water
    • water is elektrisch neutraal, maar wel polair, omdat zuurstof harder trekt. 
    • hierdoor kan water goed reageren met andere polaire (hydrofiele) stoffen
  • wat zijn amfipatische stoffen?
    deze hebben zowel een hydrofiele als een hydrofobe kant. vormen micellen in water. 
  • waaruit bestaat een fosfolipide?
    • hydrofiele kop (polaire staart, fosfaat, glycerol)
    • twee hydrofobe vetzuur staarten
    • hierdoor wordt een bilayer gevormd door de fosfolipiden
  • beschrijf een condensatie reactie
    hierbij wordt water gevormd. hierdoor kan een subunit aan een groeiende polymeer worden toegevoegd, terwijl er water wordt afgegeven
  • beschrijf een hydrolyse reactie
    door toevoeging van water kan een stof worden opgebroken in subunits
  • beschrijf een lysozym
    is een protinase. kan een bacteriewand afbreken. heeft hiervoor een pocket waar het deel van het afgeknipt deel in past
  • wat is de primaire structuur van eiwitten?
    keten van aminozuren. elk aminozuur heeft een bepaald backbone. zijketen verschilt steeds 20 verschillende aminozuren door 20 verschillende zijketens. de zijketen kiest de eigenschappen van het eiwit. volgorde van de aminozuren bepaalt hoe een eiwit eruit ziet. 
    • amino groep (N terminus)
    • alfa carbon in het midden met een H eraan
    • hieraan zit ook de R (zijgroep)
    • C terminus = Carboxylzuur groep
  • hoe worden de zijketens gekoppeld?
    door een condensatie reactie aan de C-terminale kant. dit gebeurt door een peptide binding, welke covalent is (sterk!). je moet lezen van de N naar de C terminus
  • wat is de secundaire structuur van eiwitten?
    de bepaalde vouwing. de 1e laag vouwing is de secundaire structuur (2D). je hebt twee soorten structuren:
    • peptide binding (N en C atoom) = starre, stijve verbinding. veel rotatie mogelijk rond centraal C atoom. de keten van aminozuren kan roteren
    • waterstofbrug tussen carboxyl groep en aminogroep

    je hebt alfa helices en beta sheets
  • wat zijn de kenmerken van een alfa helix?
    • zijketens steken naar buiten
    • hydrogen binding tussen aminogroep (N-H) (n) en carbonyl (C=O) groep die 4 plekken verder zit (n+4)
    • elke 3,6 residuen komt er een wending in de helix
    • 1,5 A tussen aminozuren: compacte structuur
  • de zijketens van een alfa helix geven een sterische hindering. wat is dat?
    als er een grotere zijketen zit, dan zit deze eigenlijk in de weg. er zijn dus stukken van de peptide backbone die moeilijker een alfa helix kunnen vormen
  • tussen alfa helices kan een coiled coil optreden. wat is dit?
    hierbij wijzen de hydrofobe stukken van 2 alfa helices naar elkaar toe. dit is een hele sterke verbinding
  • wat zijn de kenmerken van beta sheets?
    • worden gevormd door waterstofbruggen tussen polopeptiden (beta-stands). tussen hoofdketen C=O en N-groepen
    • ook wel vouwblad structuur
    • elke pijl wijst naar de C-terminus
    • geen zijketen bij betrokken
    • de zijketens steken naar boven en naar beneden
    • antiparallel of parallel
  • wat is de tertiaire structuur van eiwitten?
    • binnenkant eiwit bevat niet-polaire aminozuren
    • buitenkant eiwit bevat aminozuren met geladen of polaire zijgroepen (Zoals water)
    • eiwitten zijn amfipathisch
    • 3D conformaties worden gestabiliseerd door vele non-covalente (zwakke) bindingen: ionbinding, van der waals, waterstofbrug
    • vele zwakke non-covalente bindingen zorgen uiteindelijk wel voor een stevige structuur 
  • wat is een eiwit domein?
    een segment van een polypeptide keten dat onafhankelijk kan vouwen in een bepaalde structuur. binnen 1 groot polypeptide dat een eiwit vormt krijg je verschillende domeinen. bijvoorbeeld een bepaalde vouwing en daarmee een bepaalde functie. kan bijvoorbeeld goed aan DNA binden. 3D structuren zijn niet te voorspellen, alleen experimenteel te bepalen met behulp van crystallografie
  • wat is de quartenaire structuur?
    multi-subunit eiwitten.
    • dimeer: 2 subunits dezelfde gevouwen polypeptide ketens. de interactie is nodig om als geheel functioneel te zijn (homodimeer of heterodimeer)
  • wat zijn eiwit-eiwit interacties?
    • vele zwakke, non-covalente verbindingen zorgen voor een hoge affiniteit
    • zorgt ook voor een betere specificiteit. door de vorm kan je heel goed interacties vormen
  • een eiwit in een cel kan ook nog allerlei posttranslationele modificaties ondergaan:
    • fosforylering: hierdoor krijg je weer een negatieve lading, wat dus een modificatie van de 3D structuur is. kinase bindt een ATP molecuul en zet een fosfaat groep aan het eiwit. fosfatase kan het er weer afhalen. door te fosforfleren kan je eiwit interacties juist promoten of verbreken (actief/inactief maken van eiwit). kan alleen plaatsvinden op serines, threonines en tyrosines
    • methylering
    • acetylering
    • ubuquitinering
  • wat gebeurt er als een transcriptiefactor gefosforyleerd wordt?
    dan wordt 'ie geëxporteerd uit de nucleus en wordt 'ie inactief. dat kan heel snel. zo kan je heel snel de eigenschappen van eiwitten modifcieren
  • waar dient keratine voor?
    zit in huid en nagels, zorgt voor mechanische support
  • waar dient myosine voor?
    beweging
  • hoe werken enzymen?
    • schakelaars van reacties in cellen
    • defecte enzymen bij stofwisselingsziekten
    • veel vergiften en medicijnen zijn remmers van enzymen
    • groot katalytisch vermogen
  • enzymen versnellen een chemische reactie naar veenwicht. evenwicht wordt bepaald door de wetten van thermodynamica:
    1. energie kan niet uit het niets ontstaan of zomaar verdwijnen, alleen overgedragen worden
    2. chemische reactie kan alleen spontaan plaatsvinden als het resulteert in een toename van 'disorder'. dat betekent dat je bijvoorbeeld in je product meer order krijgt, maar er warmte vrijkomt, wat weer zorgt voor disorder in de omgeving. in dit geval moet de DeltaG negatief zijn
  • waardoor wordt de snelheid van een chemische reactie bepaald?
    door de activeringsenergie. je hebt de vrije energie van het substraat, die hoger is dan de vrije energie van het product. in bijna alle gevallen moet je over een bepaalde hobbel heen van energie, dit is de activeringsenergie. enzymen verlagen deze activeringsenergie. hierdoor versnel je de reactie.
  • hoe wordt energie van transition state verlaagd?
    • binding aan substraat via veel zwakke interacties maakt 'vrije energie' vrij
    • deze 'bindingsenergie' wordt gebruikt om DeltaG# (activeringsenergie) te verlagen en brengt het substraat dus sneller in de transitie staat (X#)
    • het enzym komt onveranderd uit de reactie terug en kan dus weer een nieuwe reactie katalyseren
  • wat zijn de drie principes van katalyse door een enzym?
    • enzym bindt twee substraat moleculen en oriënteert ze precies, om een reactie aan te sporen tussen ze
    • binding van substraat aan enzym herangschikt elektronen in het substraat, waardoor een deels negatieve en positieve lading ontstaat, wat een reactie aanspoort
    • enzym dwingt het substraat in de transitie staat. dit gebeurt door het substraat een conformationele verandering te laten maken. (!! ieder enzym heeft een specifiek effect op het substraat!!)
  • wat is het centrale dogma van de biologie?
    aminozuurvolgorde van een eiwit wordt bepaald door de nucleotide volgorde in het DNA
  • waaruit bestaat DNA?
    • baseparen - A,T,C,G
    • fosfaatgroep
    • suiker
    • OH groep waarmee waterstofbruggen tussen de baseparen worden gevormd
    • aan het 3' uiteinde worden nucleotiden toegevoegd
    • DNA wordt afgelezen van 3' naar 5'
    • mRNA wordt afgelezen van 5' naar 3' 
  • wat is het verschil bij RNA tov DNA?
    • enkelstrengs
    • ribose ipv deoxyribose
    • uracil ipv thyosine
    • in tegenstelling tot DNA kan RNA allerlei 3D structurne vormen, je kunt loops en turns maken omdat delen van het RNA complementair zijn aan elkaar
    • RNA functioneert hierdoor niet alleen als messenger, maar kan ook andere functies hebben
  • welke andere functies van RNA zijn er bekend?
    • ribosomaal RNA - onderdeel van ribosoom met enzymatische functie
    • microRNAs - reguleren gen expressie
    • transfer RNAs - functioneren als adaptoren tussen mRNA en aminozuren tijdens eiwit synthese. 
  • waarvan is de hoeveelheid RNA die wordt gevormd een maat?
    van de hoeveelheid eiwit dat geproduceerd wordt aan het eind, maar ook hoe snel het RNA wordt afgeschreven, hoe stabiel het is. dit geldt ook voor de translatie. 
  • wat is de promotor site?
    start van aflezen gen. daar kan een bepaald eiwit aan binden. in bacterien is dat de sigma factor (onderdeel van RNA polymerase II). in eukaryoten kan de promotor gebonden worden door een hele groep transcriptiefactoren
  • wat moet er nog allemaal plaatsvinden bij pre-mRNA?
    • 5' moet capping plaatsvinden
    • 3' moet polyadenylatie plaatsvinden (helpt om mRNA te stabiliseren, te exporteren en markeert het als mRNA)
    • RNA splicing - introns eruit. mature mRNA bestaat uit slechts exonen
  • wat is tRNA synthetische?
    andere kant wordt covalent gekoppeld aan een aminozuur door middel van tRNA synthetische. ieder aminozuur heeft zijn eigen aminoaxyl tRNA synthetische (hiervan zijn er 20)
  • wat is een ribosoom?
    een decoder. enorm eiwit, bestaande uit rRNA en ribosomale eiwitten. bestaat uit grote en kleine ribsomale subunit. 
    • in de kleine bindt mRNA
    • E site: tRNA dat losgekoppeld is van aminozuur wordt eruit gegooid
    • P site
    • A site: hier komt tRNA binnen. hierbij vindt hydrolyse van GTP naar GDP + fosfaat plaats
    • de grote keten transponeert eerst, voordat de kleine subunit er achteraan komt. 
    • dit geheel wordt geïnitieerd door translatie initiatie factoren, die binden aan de kleine unit
  • wat is het startcodon?
    Met. op dit punt zit het nog niet aan het mRNA vast. dan komt het mRNA erbij. de kleine subunit gaat dan op zoek naar de AUG op het mRNA. dan worden de translatie initiatie factoren eraf gegooid, en komt de grote subunit erbij. dan vindt stap 1 plaats zoals eerder beschreven
  • wat gebeurt er bij binding van het stopcocon op positie A?
    dit betekent dat er geen tRNA voor bestaat en er een bepaalde factor bindt (release factor), die de translatie beëindigt. zorgt voor hydrolysering, waardoor de polypeptide keten loslaat. en uiteindelijk laat het ribosoom ook los. 
  • wat zijn polyribosomen?
    wanneer er meerdere ribosomen aan een mRNA molecuul binden
Lees volledige samenvatting
Maak nu je eigen eFaqt account aan voor toegang tot deze en duizenden andere hoge kwaliteit samenvattingen.

Voorbeelden van vragen in deze samenvatting

wat zijn epitheelcellen?
3
wat zijn fibroblasten?
3
waaruit bestaan we?
3
wat zijn amfipatische stoffen?
3
Pagina 1 van 42